Purification and characterization of the 17 K protein, a DNA-binding protein from Escherichia coli.

Holck, A ; Lossius, I ; et al.

In: Biochimica et biophysica acta, Jg. 914 (1987-07-24), Heft 1, S. 49-54

academicJournal

A basic protein of molecular mass 17 kDa (protein 17 K) which binds to relaxed DNA has been isolated and purified to homogeneity from Escherichia coli cells. The protein behaves as a tetramer in solution and there are 4800 monomers per cell in exponentially growing cells. The amino-acid composition and N-terminal sequence were determined. No effect of the protein on in vitro transcription was observed. The protein was shown to be different from the Ssb protein (Sigal, N. et al. (1972) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 69, 3537-3541), protein H1 (Cukier-Kahn et al. (1972) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 69, 3643-3647) and the HLP-1 protein (Lathe, R. et al. (1980) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 3548-3552).

Titel:	Purification and characterization of the 17 K protein, a DNA-binding protein from Escherichia coli.
Autor/in / Beteiligte Person:	Holck, A ; Lossius, I ; Aasland, R ; Kleppe, K
Zeitschrift:	Biochimica et biophysica acta, Jg. 914 (1987-07-24), Heft 1, S. 49-54
Veröffentlichung:	Amsterdam : Elsevier Pub. Co., 1987
Medientyp:	academicJournal
ISSN:	0006-3002 (print)
DOI:	10.1016/0167-4838(87)90160-9
Schlagwort:	Amino Acid Sequence Amino Acids analysis Molecular Weight DNA-Binding Proteins isolation & purification Escherichia coli analysis
Sonstiges:	Nachgewiesen in: MEDLINE Sprachen: English Publication Type: Journal Article; Research Support, Non-U.S. Gov't Language: English [Biochim Biophys Acta] 1987 Jul 24; Vol. 914 (1), pp. 49-54. MeSH Terms: DNA-Binding Proteins / isolation & purification ; Escherichia coli / analysis ; Amino Acid Sequence ; Amino Acids / analysis ; Molecular Weight Substance Nomenclature: 0 (Amino Acids) ; 0 (DNA-Binding Proteins) Entry Date(s): Date Created: 19870724 Date Completed: 19870908 Latest Revision: 20190609 Update Code: 20240513

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